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Un enzima che mangia plastica: speranza per il riciclaggio e la lotta all'inquinamento

AMBIENTEUn enzima che mangia plastica: speranza per il riciclaggio e la lotta all'inquinamento

I ricercatori hanno identificato e progettato un enzima in grado di digerire e consumare alcune delle nostre plastiche più comunemente inquinanti, fornendo una speranza per il riciclaggio e la lotta all'inquinamento

Inquinante plastica è la più grande sfida ambientale in tutto il mondo sotto forma di plastica inquinamento e la soluzione ottimale a questo problema rimane ancora sfuggente. La maggior parte delle materie plastiche è costituita da petrolio o gas naturale, risorse non rinnovabili che vengono estratte e lavorate utilizzando tecniche ad alta intensità energetica. Pertanto, la loro stessa fabbricazione e produzione è molto distruttiva per gli ecosistemi fragili. La distruzione della plastica (principalmente mediante incenerimento) provoca inquinamento dell'aria, dell'acqua e del suolo. Circa il 79% della plastica prodotta negli ultimi 70 anni è stata gettata nelle discariche o nell'ambiente in generale, mentre solo il 51% circa viene riciclato e il resto viene incenerito. Questo processo di incenerimento espone i lavoratori vulnerabili a sostanze chimiche tossiche che includono sostanze cancerogene. Si dice che gli oceani contengano circa 1960 trilioni di particelle di microplastica e stiano lentamente esaurendo la vita marina. Alcune delle microparticelle di plastica vengono spazzate via nell'aria causando inquinamento ed è una reale possibilità che potremmo inalarle. Nessuno avrebbe potuto prevedere negli anni 'XNUMX che l'avvento e la popolarità della plastica un giorno sarebbero diventati un peso con enormi rifiuti di plastica trovati a galleggiare nei nostri splendidi oceani, nell'aria e scaricati sulle nostre preziose terre.

Gli imballaggi in plastica sono la minaccia più grande e l'uso più corrotto della plastica. Ma il problema è che la busta di plastica è ovunque, usata per ogni piccolo scopo e non c'è controllo sul suo utilizzo. Questo tipo di plastica sintetica non si biodegrada, ma semplicemente si deposita e si accumula nelle discariche e contribuisce all'inquinamento ambientale. Ci sono state iniziative per il "divieto totale della plastica", in particolare il polistirolo che viene utilizzato negli imballaggi. Tuttavia, questo non sta portando ai risultati desiderati poiché la plastica è ancora onnipresente nella terra, nell'aria e nell'acqua ed è in continua crescita. Sicuro di dire che la plastica potrebbe anche non essere sempre visibile ad occhio nudo, ma è ovunque! È un peccato che non siamo in grado di affrontare il problema del riciclaggio e dello smaltimento del materiale plastico.

In uno studio pubblicato Atti della National Academy of Sciences USA, i ricercatori hanno scoperto un noto natural enzima che si nutre di plastica. Questa è stata una scoperta casuale mentre stavano esaminando la struttura di un enzima che è stato trovato nei rifiuti pronti per essere riciclati in un centro in Giappone. Questo enzima chiamato Ideonella sakaiensis 201-F6, è in grado di "mangiare" o "nutrirsi" di plastica brevettata PET o polietilene tereftalato che è più comunemente usato in milioni di tonnellate di bottiglie di plastica. L'enzima ha sostanzialmente permesso al batterio di degradare la plastica come fonte di cibo. Attualmente non esistono soluzioni di riciclaggio per il PET e le bottiglie di plastica in PET persistono per più di centinaia di anni nell'ambiente. Questo studio condotto da team dell'Università di Portsmouth e del National Renewable Energy Laboratory (NREL) del Dipartimento dell'Energia degli Stati Uniti ha generato un'immensa speranza.

L'obiettivo originale era determinare la struttura cristallina tridimensionale di questo enzima naturale (chiamato PETase) e utilizzare queste informazioni per capire come funziona esattamente questo enzima. Hanno usato un intenso raggio di raggi X - che sono 10 miliardi di volte più luminosi del sole - per chiarire la struttura e vedere i singoli atomi. Tali fasci potenti hanno permesso di comprendere il funzionamento interno dell'enzima e hanno fornito schemi corretti per essere in grado di progettare enzimi più veloci ed efficienti. È stato rivelato che la PETase sembra molto simile a un altro enzima chiamato cutinasi, tranne per il fatto che la PETase ha una caratteristica speciale e un sito attivo più "aperto", che si pensa possa ospitare polimeri prodotti dall'uomo (invece di quelli naturali). Queste differenze hanno immediatamente indicato che la PETase potrebbe essere più evoluta, specialmente in un ambiente contenente PET, e quindi potrebbe degradare la PET. Hanno mutato il sito attivo della PETase per farlo sembrare più simile alla cutinasi. Quello che seguì fu un risultato totalmente inaspettato, il mutante della PETasi fu in grado di degradare il PET anche meglio della PETasi naturale. Pertanto, nel processo di comprensione e nel tentativo di migliorare la capacità dell'enzima naturale, i ricercatori hanno finito per ingegnerizzare accidentalmente un nuovo enzima che era persino migliore dell'enzima naturale nella scomposizione del PET. plastica. Questo enzima potrebbe anche degradare il polietilene furandicarbossilato, o PEF, un sostituto a base biologica della plastica PET. Ciò ha generato la speranza di affrontare altri substrati come il PEF (polietilene furanoato) o anche il PBS (polibutilene succinato). Gli strumenti per l'ingegneria e l'evoluzione degli enzimi possono essere applicati continuamente per ulteriori miglioramenti. I ricercatori stanno cercando un modo per migliorare l'enzima in modo che la sua funzione possa essere incorporata in un potente impianto industriale su larga scala. Il processo ingegneristico è molto simile agli enzimi che vengono attualmente utilizzati nei detersivi per il lavaggio biologico o nella produzione di biocarburanti. La tecnologia esiste e quindi la fattibilità industriale dovrebbe essere realizzabile nei prossimi anni.

Sono necessarie ulteriori ricerche per comprendere alcuni aspetti di questo studio. In primo luogo, l'enzima scompone i pezzi di plastica più grandi in pezzi più piccoli, quindi supporta il riciclaggio delle bottiglie di plastica, ma tutta questa plastica deve essere prima recuperata. Questa plastica "più piccola" una volta recuperata potrebbe essere utilizzata per trasformarle in bottiglie di plastica. L'enzima non può davvero "andare a trovare la plastica da solo" nell'ambiente. Un'opzione proposta potrebbe essere quella di piantare questo enzima in alcuni batteri che possono iniziare a scomporre la plastica a un ritmo più elevato pur resistendo alle alte temperature. Inoltre, l'impatto a lungo termine di questo enzima deve ancora essere compreso.

L'impatto di una soluzione così innovativa per contrastare i rifiuti di plastica sarebbe molto elevato su scala globale. Abbiamo cercato di affrontare il problema della plastica sin dall'avvento della plastica stessa. Ci sono state leggi che vietano l'uso della plastica singola e anche la plastica riciclata è ora preferita ovunque. Anche i piccoli passi come vietare le borse di plastica nei supermercati sono stati diffusi su tutti i media. Il punto è che dobbiamo agire in fretta se vogliamo preservare il nostro pianeta dall'inquinamento da plastica. Anche se dobbiamo continuare ad adottare il riciclaggio nella nostra vita di tutti i giorni incoraggiando anche i nostri figli a farlo. Abbiamo ancora bisogno di una buona soluzione a lungo termine che possa andare di pari passo con i nostri sforzi individuali. Questa ricerca segna l'inizio per affrontare uno dei più grandi problemi che il nostro pianeta sta affrontando.

***

{Puoi leggere il documento di ricerca originale facendo clic sul collegamento DOI indicato di seguito nell'elenco delle fonti citate}

Fonte (s)

Harry P et al. 2018. Caratterizzazione e ingegnerizzazione di una poliesteriasi aromatica che degrada la plastica. Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze. https://doi.org/10.1073/pnas.1718804115

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Scientific European® | SCIEU.com | Progressi significativi della scienza. Impatto sull'umanità. Menti ispiratrici.

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